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Sauter à un chapitre clé
Lesenzymes sont des biocatalyseurs qui catalysent les réactions biochimiques. Elles contribuent à abaisser l'énergie d'activation d'une réaction en se liant à un substrat et en le maintenant en place pour que la réaction puisse avoir lieu.
Ce sont de grosses protéines que l'on peut également trouver sous forme d'ARN (ARN catalytique ou ribozymes). Ils participent à diverses fonctions de l'organisme, notamment la croissance et le développement, la reproduction et de nombreux processus vitaux.
Facteurs importants de la structure des enzymes
Les enzymes sont extrêmement spécifiques à leur substrat et ont un pouvoir catalytique élevé, ce qui signifie qu'elles peuvent augmenter considérablement le rythme de la réaction sans changer de substrat. L'activité, le fonctionnement et le potentiel d'une enzyme peuvent être affectés par diverses circonstances, notamment chimiques et physiques. L'activité enzymatique des enzymes protéiques peut être affectée en fonction de leur structure conformationnelle et de leur dénaturation.
Le processus catalytique réalisé par les enzymes se produit à un endroit spécifique de l'enzyme. Cette zone est connue sous le nom de site actif et ne représente qu'une petite partie de la taille globale de l'enzyme. Composé de segments de chaînes polypeptidiques, le site actif présente une structure tridimensionnelle.
La majorité des enzymes sont des protéines dotées de propriétés catalytiques nécessaires à la réalisation de diverses opérations. En raison de leur importance dans le soutien des processus vitaux, la régulation des enzymes est depuis longtemps un élément important du diagnostic clinique. Elles sont utilisées comme marqueurs biologiques (altération dans un milieu mesurable tel que le liquide tissulaire) pour diagnostiquer des maladies telles que le cancer et l'infarctus.
Le cycle catalytique d'une enzyme est expliqué ci-dessous :
Dans un premier temps, le substrat se lie au site actif de l'enzyme, s'y insérant. La forme de l'enzyme change à la suite de la fixation du substrat, ce qui fait qu'elle s'ajuste plus étroitement autour du substrat (ajustement induit).
Le site actif de l'enzyme, désormais proche du substrat, rompt les liaisons chimiques de ce dernier, formant un nouveau complexe enzyme-produit.
Enfin, les produits de la réaction sont libérés par l'enzyme, et l'enzyme libre est prête à se fixer sur une autre molécule du substrat, et ce cycle catalytique se répète à nouveau.
Combinaison de l'enzyme (E) et du substrat (S) de manière à produire un complexe enzyme-substrat très réactif (ES).
La désintégration de la molécule du complexe pour donner le complexe enzyme-produit (EP).
Ainsi, l'ensemble de l'action catalytique des enzymes se résume à :
Modèle de serrure et de clé de Fischer
En 1894, Emil Fischer propose l'analogie du modèle de la serrure et de la clé pour illustrer l'action unique d'une enzyme avec un seul substrat. L'enzyme est la serrure, et le substrat est la clé. Seule la clé de la bonne taille (le substrat) passe par le trou de la serrure (le site actif de l'enzyme).
Les clés plus petites, plus grandes ou les dents des clés mal positionnées (molécules de substrat mal formées ou mal dimensionnées) ne s'insèrent pas dans la serrure (enzyme). Une clé ayant la bonne forme ne peut ouvrir qu'une serrure spécifique.
Théorie de l'ajustement induit
Pendant de nombreuses années, les scientifiques ont pensé que la liaison enzyme-substrat s'effectuait de manière simple, selon le principe du "verrou et de la clé". Daniel Koshland a proposé le modèle de l'ajustement induit en 1958. C'est le modèle le plus accepté pour le complexe enzyme-substrat que le modèle "verrou et clé".
Selon cette théorie, la connexion initiale entre l'enzyme et le substrat est faible, mais ces interactions faibles provoquent des changements de conformation rapides dans l'enzyme, ce qui entraîne une liaison plus forte. En d'autres termes, lorsque l'enzyme et le substrat entrent en contact, une modification mineure de la structure de l'enzyme se produit, confirmant un arrangement parfait de la liaison entre l'enzyme et le substrat. Cette liaison dynamique renforce la capacité de l'enzyme à catalyser sa réaction.
Facteurs affectant l'activité enzymatique
L'activité d'une enzyme peut être affectée par ses facteurs environnementaux. La température, le pH, la concentration en substrat et les modulateurs sont des paramètres essentiels qui influencent la vitesse des réactions catalysées par les enzymes.
Enzyme concentration
L'activité d'une enzyme augmente lorsque la concentration de l'enzyme augmente. En effet, il y a plus d'enzymes disponibles pour se lier au substrat. À son tour, la vitesse de réaction augmente.
Tant qu'il y a un substrat auquel se lier, l'augmentation de la concentration de l'enzyme accélère la réaction.
La réaction ne s'accélérera plus une fois que tous les substrats auront été liés à l'enzyme, car il n'y aura plus rien à quoi les nouvelles enzymes pourront se lier.
- Une augmentation de la concentration de l'enzyme augmentera la vitesse de réaction jusqu'à ce qu'elle atteigne un certain point, après quoi elle restera constante. Le nombre de sites actifs disponibles augmente au fur et à mesure que la concentration de l'enzyme augmente.
La vitesse de réaction est proportionnelle à la quantité d'enzyme présente. Par conséquent, nous voyons une ligne droite dans le graphique, où l'axe des x est la concentration de l'enzyme, et l'axe des y est la vitesse de réaction.
Concentration de substrat
L'activité d'une enzyme augmente avec la concentration du substrat. L'activité de l'enzyme augmente jusqu'à ce qu'elle atteigne une limite maximale.
En d'autres termes, les molécules d'enzymes sont complètement saturées par le substrat. Cela signifie que tous les sites actifs des enzymes sont occupés. Les molécules de substrat excédentaires ne réagiront pas tant que le substrat déjà lié aux enzymes n'aura pas réagi et n'aura pas été libéré ou libéré sans réagir.
Pour t'aider à visualiser, le taux de réaction augmente au début. Cependant, la vitesse de réaction atteint un plateau lorsque toutes les enzymes sont occupées. Pour une réaction catalysée par une enzyme, il existe généralement une relation hyperbolique entre la vitesse de réaction et la concentration en substrat.
Effet du pH sur la vitesse de réaction
Le pH a un impact sur l'activité enzymatique. Une courbe en forme de cloche apparaît lorsque l'activité enzymatique est représentée en fonction du pH. Chaque enzyme a un certain pH optimal auquel la vitesse de réaction est la plus rapide. Le pH optimal correspond au moment où l'activité d'une enzyme spécifique est à son maximum. L'activité de l'enzyme est fortement réduite en dessous et au-dessus du pH optimal, et à un pH élevé, l'enzyme devient complètement inactive.
Les groupes carboxyliques acides (COOH-) et les groupes aminés basiques () se trouvent dans les enzymes. Par conséquent, la modification de la valeur du pH affecte les enzymes.
Pour la plupart des enzymes, le pH optimal pour l'activité enzymatique se situe entre 6 et 7.
C'est à un pH de 6,8 que l'amylase salivaire est la plus active. L'amylase est principalement produite par les glandes salivaires et le pancréas dans le corps humain. La vitesse de réaction diminue et les enzymes se dénaturent au-dessus et au-dessous de cette plage de pH optimale. À un pH de 6,8, l'enzyme amylase salivaire est la plus active. En raison de l'acidité élevée de notre estomac, l'amylase salivaire se dénature et change de forme. Par conséquent, une fois que l'amylase salivaire atteint l'estomac, elle cesse de fonctionner.
Il existe cependant quelques exceptions.
Le pH optimal de la pepsine est de 1,8. La pepsine est la principale enzyme présente dans le suc gastrique. Les lipases, les amylases et les protéases sont sécrétées par le pancréas dans l'intestin grêle en réponse à l'ingestion d'aliments. Ces enzymes sont responsables de la majeure partie de la digestion des nutriments. La pepsine agit mieux à un pH de 1,8 parce que le groupe d'acide carboxylique sur l'acide aminé dans le site actif de l'enzyme doit être protoné ou attaché à un atome d'hydrogène. Le groupe d'acide carboxylique est protoné à un pH faible, ce qui permet à la pepsine de catalyser la réaction chimique de rupture des liaisons chimiques.
Le pH optimal de la trypsine est de 9. La trypsine est une enzyme qui facilite la digestion des protéines. La trypsine décompose les protéines dans l'intestin grêle, poursuivant ainsi le processus de digestion qui a commencé dans l'estomac. Elle est également connue sous le nom de protéinase ou d'enzyme protéolytique. Le pancréas produit du trypsinogène, qui est une version inactive de la trypsine.
Effets de la température sur la vitesse de réaction
Une plage de température optimale est nécessairepour maximiser l'activité de l'enzyme. Les températures supérieures ou inférieures à la température optimale entraînent une diminution de l'activité de l'enzyme et peuvent conduire à une dénaturation (lorsque la température est trop élevée).
Lestempératures comprises entre 37 et 45 sont considérées comme la température optimale pour la plupart des enzymes. À cette température donnée, la plupart des enzymes deviennent plus actives. Des températures extrêmement élevées peuvent faire perdre à une enzyme sa forme dénaturée et finir par cesser de fonctionner. La majorité des enzymes du corps humain ont une température optimale de 37 °C et sont dénaturées ou détruites à des températures plus élevées.
Il existe cependant quelques exceptions, par exemple chez les extrêmophiles. Peu d'enzymes, comme l'ADN polymérase Taq que l'on trouve dans les bactéries thermophiles, sont actives à des températures allant jusqu'à 100°C.
Les extrêmophiles sont des organismes qui vivent dans des environnements aux conditions extrêmes, comme les déserts et les cheminées hydrothermales.
Certains de ces extrêmophiles contiennent des enzymes hyperthermophiles. Les enzymes hyperthermophiles sont thermostables (c'est-à-dire qu'elles résistent à une inactivation irréversible à haute température) et idéalement actives à haute température. Ce sont les hyperthermophiles qui les génèrent (bactéries et archées dont les températures optimales de croissance sont supérieures à 80°C).
Inhibiteurs et activateurs enzymatiques
Lesactivateurs (également appelés coenzymes), tels que les ions métalliques, sont nécessaires pour une activité enzymatique optimale.
L'ion chlorure, par exemple, est nécessaire au fonctionnement de l'amylase. L'amylase est une enzyme digestive sécrétée par le pancréas et les glandes salivaires que l'on retrouve également dans d'autres tissus en très petites quantités. Les ions métalliques ou cofacteurs, par exemple, sont nécessaires pour réguler ou initier l'activité catalytique de plusieurs enzymes.
Les inhibiteurs d'enzymes peuvent être utilisés comme médicaments dans le traitement de diverses maladies. Certains médicaments antimicrobiens sont des inhibiteurs d'enzymes qui désactivent les enzymes nécessaires à la survie des agents pathogènes.
Selon la cinétique d'inhibition, l'inhibition des enzymes peut être classée en inhibition réversible ou irréversible.
Inhibiteurs irréversibles
Les inhibiteurs irréversibles se lient à une enzyme par une forte liaison covalente. Ces inhibiteurs peuvent agir sur le site actif, à proximité de celui-ci, ou très loin. Par conséquent, l'ajout de substrat peut ne pas suffire à les éliminer. Dans un cas comme dans l'autre, la structure de base de l'enzyme est modifiée au point qu'elle ne fonctionne plus.
En d'autres termes, l'inhibiteur se lie très solidement à l'enzyme et ne s'en dissocie pas.
La pénicilline, par exemple, sert d'inhibiteur en se liant à l'enzyme transpeptidase, qui est responsable de la formation de la paroi cellulaire bactérienne. Par conséquent, l'interaction du médicament avec l'enzyme arrête la formation de la paroi cellulaire, ce qui tue la bactérie.
Inhibiteurs réversibles
Dans l'inhibition réversible, l'inhibiteur se dissocie rapidement du complexe enzyme-inhibiteur. Il existe trois types d'inhibitions réversibles : compétitives, non compétitives et non compétitives (anticompétitives).
Inhibition compétitive
Lorsqu'un inhibiteur et un substrat se lient à l'enzyme de manière compétitive, on parle d'inhibition compétitive. Toute molécule dont la structure chimique et la géométrie moléculaire sont similaires à celles du substrat peut être utilisée comme inhibiteur compétitif. Les contacts entre l'inhibiteur et l'enzyme dans le site actif peuvent être forts. Pourtant, aucune réaction ne se produira puisque l'inhibiteur n'a pas la même réactivité chimique que l'enzyme, ce qui finit par diminuer le taux de réaction. L'inhibition compétitive est généralement temporaire et réversible.
Le sulfanilamide se lie de façon compétitive à l'enzyme dans le site actif de la dihydroptéroate synthase (DHPS) en imitant le substrat de l'acide para-aminobenzoïque (PABA). Cela empêche le substrat de se lier, ce qui stoppe la production d'acide folique, un nutriment essentiel. Les bactéries doivent synthétiser l'acide folique car elles ne possèdent pas de transporteur. Sans acide folique, les bactéries ne peuvent pas se développer et se diviser. Par conséquent, en raison de l'inhibition compétitive des sulfamides, ce sont d'excellents agents antibactériens.
Inhibiteurs non compétitifs
Les inhibiteurs non compétitifs se lient à l'enzyme à un endroit différent, ce qui entraîne un changement de forme du site actif et empêche le substrat de s'y lier. Lors d'une inhibition non compétitive, l'enzyme peut former des complexes soit avec le substrat, soit avec l'inhibiteur, soit avec les deux. L'inhibition allostérique est une inhibition non compétitive parce que l'inhibiteur se lie au site allostérique plutôt qu'au site actif. La liaison à un site allostérique entraîne une distorsion de la structure tertiaire tridimensionnelle de l'enzyme, ce qui l'empêche de catalyser le processus.
Parce qu'ils dénaturent efficacement les enzymes, certains inhibiteurs non compétitifs sont irréversibles et permanents.
Lapyruvate kinase catalyse la conversion du phosphoenol accumulé en pyruvate dans les processus enzymatiques catalysés de la glycolyse. L'acide aminé alanine, produit à partir du pyruvate, inhibe l'enzyme pyruvate kinase pendant la glycolyse. L'alanine est un inhibiteur non compétitif ; elle se lie au substrat loin du site actif, ce qui lui permet de rester le produit final.
Inhibition non compétitive
L'inhibition non compétitive est un phénomène rare. Un inhibiteur non compétitif se lie à l'enzyme et augmente l'affinité de liaison du substrat, mais le complexe enzyme-inhibiteur-substrat qui en résulte réagit lentement pour créer le produit. Il est à noter qu'avant de se lier à l'inhibiteur, l'inhibition non compétitive nécessite la création d'un complexe enzyme-substrat.
Facteurs affectant l'activité enzymatique - Principaux enseignements
- Les enzymes sont de grosses molécules de protéines qui agissent comme des catalyseurs. Elles accélèrent les réactions chimiques au sein de la cellule.
- La plupart des enzymes sont des protéines qui s'efforcent de minimiser l'énergie nécessaire à l'activation des réactions chimiques. Elles travaillent avec des réactifs appelés substrats.
- Lorsque la concentration de l'enzyme augmente, les taux de réaction augmentent en conséquence.
- Lorsque la concentration en substrat augmente, la vitesse de réaction n'augmente que dans une certaine mesure.
- Les températures élevées (supérieures à la température optimale) entraînent la rupture des liaisons de l'enzyme et la perte de la structure du site actif. Il est dénaturé.
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