Structure des protéines

Structure primaire des protéines

La structure primaire des protéines est la séquence des acides aminés dans une chaîne polypeptidique. Cette séquence est déterminée par l'ADN, plus précisément par des gènes spécifiques. Cette séquence est essentielle car elle affecte à la fois la forme et la fonction des protéines. Si un seul acide aminé de la séquence est modifié, la forme de la protéine change. De plus, si tu te souviens que la forme des molécules biologiques affecte leurs fonctions, tu peux en conclure que la forme des protéines modifie également leur fonction. Tu peux en savoir plus sur l'importance de l'ADN dans la création d'une séquence spécifique d'acides aminés dans notre article sur la synthèse des protéines.

Fig. 2 - Structure primaire des protéines. Remarque les acides aminés dans la chaîne polypeptidique.

Structure secondaire des protéines

La structure secondaire des protéines fait référence à la chaîne polypeptidique de la structure primaire qui se tord et se plie d'une certaine manière. Le degré de pliage est spécifique à chaque protéine.

La chaîne, ou des parties de la chaîne, peuvent former deux formes différentes :

• α-hélice
• β-feuille plissée.

Les protéines peuvent n'avoir qu'une hélice alpha, qu'un feuillet plissé bêta, ou un mélange des deux. Ces plis dans la chaîne se produiront lorsque des liaisons hydrogène se formeront entre les acides aminés. Ces liaisons assurent la stabilité. Elles se forment entre un atome d'hydrogène (H) chargé positivement du groupe amino -NH2 d'un acide aminé et un oxygène (O) chargé négativement du groupe carboxyle (-COOH) d'un autre acide aminé.

Supposons que tu aies parcouru notre article sur les molécules biologiques, traitant des différentes liaisons dans les molécules biologiques. Dans ce cas, tu te souviendras que les liaisons hydrogène sont faibles en elles-mêmes, mais qu'elles renforcent les molécules lorsqu'elles sont en grande quantité. Néanmoins, elles sont facilement rompues.

Fig. 3 - Les parties de la chaîne des acides aminés peuvent former des formes appelées α-hélice (bobine) ou β-feuillets plissés. Peux-tu repérer ces deux formes dans cette structure ?

Structure tertiaire des protéines

Dans la structure secondaire, nous avons vu que des parties de la chaîne polypeptidique se tordent et se replient. Si la chaîne se tord et se plie encore plus, la molécule entière prend une forme globulaire spécifique. Imagine que tu prennes la structure secondaire pliée et que tu la tordes encore plus pour qu'elle commence à se plier en boule. C'est la structure tertiaire de la protéine.

La structure tertiaire est la structure tridimensionnelle globale des protéines. C'est un autre niveau de complexité. On peut dire que la structure de la protéine a atteint un "niveau supérieur" de complexité.

Dans la structure tertiaire (et dans la structure quaternaire, comme nous le verrons plus tard), un groupe non protéique (groupe prosthétique) appelé groupe héminique ou hème peut être connecté aux chaînes. Tu rencontreras peut-être l'orthographe alternative de l'hème, qui est l'anglais américain. Le groupe hème sert de "molécule d'aide" dans les réactions chimiques.

Fig. 4 - Structure de l'oxy-myoglobine comme exemple de structure protéique tertiaire, avec un groupe hème (bleu) relié à la chaîne.

Au fur et à mesure que la structure tertiaire se forme, des liaisons autres que les liaisons peptidiques se forment entre les acides aminés. Ces liaisons déterminent la forme et la stabilité de la structure protéique tertiaire.

• Lesliaisons hydrogène: Ces liaisons se forment entre les atomes d'oxygène ou d'azote et d'hydrogène des groupes R des différents acides aminés. Elles ne sont pas fortes même si elles sont présentes en grand nombre.

• Liaisons ioniques: Les liaisons ioniques se forment entre les groupes carboxyle et amino de différents acides aminés et seulement les groupes qui ne forment pas déjà des liaisons peptidiques. De plus, les acides aminés doivent être proches les uns des autres pour que des liaisons ioniques se forment. Comme les liaisons hydrogène, ces liaisons ne sont pas solides et sont facilement rompues, généralement en raison du changement de pH.

• Ponts disulfures: Ces liaisons se forment entre les acides aminés qui ont du soufre dans leurs groupes R. L'acide aminé dans ce cas s'appelle la cystéine. La cystéine est l'une des sources importantes de soufre dans le métabolisme humain. Les ponts disulfures sont beaucoup plus solides que les liaisons hydrogène et ioniques.

Structure quaternaire des protéines

La structure quaternaire des protéines fait référence à une structure encore plus complexe composée de plus d'une chaîne polypeptidique. Chaque chaîne possède ses propres structures primaire, secondaire et tertiaire et est appelée sous-unité dans la structure quaternaire. Des liaisons hydrogène, ioniques et disulfure sont également présentes ici, pour maintenir les chaînes ensemble. Tu peux en apprendre davantage sur la différence entre les structures tertiaire et quaternaire en observant l'hémoglobine, que nous expliquerons ci-dessous.

Structure de l'hémoglobine

Examinons la structure de l'hémoglobine, l'une des protéines essentielles de notre corps. L'hémoglobine est une protéine globulaire qui transfère l'oxygène des poumons aux cellules, donnant au sang sa couleur rouge.

Sa structure quaternaire comporte quatre chaînes polypeptidiques reliées entre elles par les liaisons chimiques mentionnées. Les chaînes sont appelées sous-unités alpha et bêta. Les chaînes alpha sont identiques les unes aux autres, de même que les chaînes bêta (mais elles sont différentes des chaînes alpha). Relié à ces quatre chaînes se trouve le groupe hème qui contient l'ion fer auquel l'oxygène se lie. Jette un coup d'œil aux figures ci-dessous pour mieux comprendre.

Fig. 5 - La structure quaternaire de l'hémoglobine. Les quatre sous-unités (alpha et bêta) sont de deux couleurs différentes : rouge et bleu. Remarque le groupe heam attaché à chaque unité

Fig. 6 - Structure chimique de l'hème (heme). L'oxygène se lie à l'ion de fer central (Fe) dans la circulation sanguine.

Les relations entre les structures primaire, tertiaire et quaternaire

Lorsqu'on t'interroge sur l'importance de la structure des protéines, rappelle-toi que la forme tridimensionnelle influe sur la fonction des protéines. Elle donne à chaque protéine un contour spécifique, ce qui est important car les protéines ont besoin de reconnaître et d'être reconnues par d'autres molécules pour interagir.

Tu te souviens des protéines fibreuses, globulaires et membranaires ? Les protéines porteuses, un type de protéine membranaire, ne transportent généralement qu'un seul type de molécule, qui se lie à leur "site de liaison". Par exemple, le transporteur de glucose 1 (GLUT1) transporte le glucose à travers la membrane plasmique (la membrane de la surface cellulaire). Si sa structure native venait à changer, son efficacité à lier le glucose diminuerait ou disparaîtrait complètement.

La séquence des acides aminés

De plus, même si la structure tridimensionnelle détermine effectivement la fonction des protéines, la structure tridimensionnelle elle-même est déterminée par la séquence des acides aminés (la structure primaire des protéines).

Tu peux te demander : pourquoi une structure apparemment simple joue-t-elle un rôle aussi essentiel dans la forme et la fonction de certaines protéines plutôt complexes ? Si tu te souviens d'avoir lu un article sur la structure primaire (fais défiler l'écran vers le haut au cas où tu l'aurais manqué), tu sais que toute la structure et la fonction de la protéine changeraient si un seul acide aminé était omis ou remplacé par un autre. En effet, toutes les protéines sont "codées", ce qui signifie qu'elles ne fonctionneront correctement que si leurs constituants (ou unités) sont tous présents et tous adaptés ou si leur "code" est correct. La structure tridimensionnelle est, après tout, constituée d'un grand nombre d'acides aminés assemblés.

Construire la séquence parfaite

Imagine que tu construises un train et que tu aies besoin de pièces spécifiques pour que tes wagons s'enchaînent parfaitement. Si tu n'utilises pas le bon type de pièces ou si tu n'en utilises pas assez, les wagons ne s'emboîteront pas correctement et le train fonctionnera moins bien ou déraillera complètement. Si cet exemple dépasse largement tes compétences, car tu n'es peut-être pas en train de construire un train en ce moment, pense à l'utilisation des hashtags sur les médias sociaux. Tu sais que tu dois mettre le # en premier, suivi d'une série de lettres, sans espace entre le # et les lettres. Par exemple, #lovebiology ou #proteinstructure. Si tu oublies une lettre, le hashtag ne fonctionnera pas exactement comme tu le souhaites.

Niveaux de structure des protéines : diagramme

Fig. 7 - Quatre niveaux de structure des protéines : structure primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire