Fig. 1 - Schéma en ruban de l'enzyme alpha-amylase salivaire.
Les enzymes sont des molécules que l'on trouve dans toutes les cellules. Elles jouent un rôle important en tant que catalyseurs, c'est-à-dire que ce sont des molécules qui contribuent à accélérer les réactions biologiques. Les catalyseurs, y compris les enzymes, sont des molécules qui facilitent les réactions chimiques sans être consommées ou modifiées de manière permanente. Cependant, ils participent activement à la réaction en formant des complexes transitoires avec les réactifs, facilitant ainsi la transformation des réactifs en produits. Les enzymes sont présentes dans de nombreuses parties de notre corps et contribuent à plusieurs fonctions, comme l'enzyme alpha-amylase salivaire impliquée dans la digestion des aliments (voir la Figure 1), l'enzyme cardiaque ou l'enzyme du pancréas.
Les enzymes sont des protéines qui fonctionnent comme des catalyseurs biologiques dans une réaction biochimique. Les enzymes sont produites par les cellules de notre corps pour faciliter divers processus métaboliques. Bien que nous ingérions des enzymes présentes dans les aliments, il est important de préciser que ces enzymes sont généralement dégradées dans notre système digestif et ne contribuent pas directement à notre métabolisme enzymatique. Il existe aussi des molécules qui agissent en contrant l'action des enzymes, ce sont des inhibiteurs !
Enzymes : définition
En tant que catalyseurs, les enzymes accélèrent la vitesse des réactions chimiques et ne sont pas consommées, mais restent inchangées. Les enzymes peuvent donc être réutilisées pour accélérer de nombreuses autres réactions en réduisant l'énergie d'activation qui est l'énergie nécessaire pour qu'une réaction ait lieu.
Les enzymes sont des substances chimiques si précieuses qu'ils sont souvent utilisés pour diverses applications dans notre vie quotidienne, comme dans les détergents à lessive, car certains enzymes peuvent aider à décomposer des substances indésirables !
La structure des enzymes
Une chose essentielle à retenir est que les enzymes sont des protéines, plus précisément des protéines globulaires. Les protéines globulaires sont des protéines fonctionnelles de forme sphérique qui agissent comme des enzymes, des transporteurs, des hormones, des récepteurs, et plus encore, pour exécuter des fonctions métaboliques.
Savoir que les enzymes sont des protéines est crucial pour comprendre leur rôle. La forme 3D très spécifique des enzymes est très importante pour les réactions auxquelles ils participent. L'aspect le plus important des enzymes est leur site actif.
La zone hautement fonctionnelle d'une enzyme est appelée site actif, c'est là où se fixe le substrat. Il s'agit d'une légère dépression à la surface de l'enzyme, et il n'y en a généralement qu'une par enzyme. Les molécules qui se lient au site actif sont appelées substrats.
Les complexes enzyme-substrat se forment lorsque le substrat se lie temporairement au site actif. Le substrat lui-même est soit décomposé, soit construit, mais le site actif de l'enzyme reste inchangé. Cela signifie qu'une fois qu'un substrat quitte le site, celui-ci est alors ouvert et disponible pour qu'un autre substrat s'y lie.
Le site actif de l'enzyme est spécifique à un certain substrat. Cela signifie qu'un seul type de substrat entre dans chaque enzyme. Cette spécificité est déterminée par la chaîne d'acides aminés qui constitue la protéine. Cette séquence d'acides aminés est pliée de nombreuses façons différentes par des liaisons hydrogène puis pliée à nouveau par une sélection d'autres liaisons. Ces nombreuses liaisons créent la forme 3D spécifique nécessaire au fonctionnement d'une enzyme.
Comment se forme un complexe enzyme-substrat ?
Il existe deux théories principales : la théorie serrure-clé et le modèle de l'ajustement induit.
Le modèle de la serrure et de la clé implique que l'enzyme et le substrat sont des structures rigides, le substrat s'adaptant précisément au site actif, comme une clé s'adapte à une serrure. L'observation de l'activité enzymatique dans les réactions a confirmé cette théorie et a permis de conclure que les enzymes sont spécifiques à la réaction qu'elles catalysent.
Cependant, la théorie la plus acceptée pour l'action des enzymes est en fait le modèle de l'ajustement induit, qui est plus précis que la théorie serrure-clé. Le modèle de l'ajustement induit suggère qu'une enzyme et un substrat ne sont pas exactement spécifiques l'un à l'autre, et qu'il s'agirait plutôt de formes complémentaires. Ce modèle stipule que le site actif ne se forme que lorsque le substrat se lie à l'enzyme. Lorsque le substrat se lie, la forme du site actif s'adapte au substrat.
Par conséquent, le site actif n'a pas une forme identique et rigide, mais complémentaire au substrat. Ces modifications de la forme du site actif sont appelées changements de conformation. Ils maximisent la capacité de l'enzyme à agir comme catalyseur d'une réaction chimique particulière.
Cette théorie est mieux expliquée en utilisant un gant comme exemple. Lorsque tu mets ta main dans un gant, même si le gant a la bonne forme, tu dois encore mettre tes doigts à la bonne place et ensuite tirer le gant sur ta main. C'est de la même manière que le modèle de l'ajustement induit suggère qu'une enzyme et un substrat réagissent l'un avec l'autre.
Le site actif n'a pas exactement une forme spécifique au substrat, mais il est complémentaire. Lorsque le substrat arrive sur le site actif, l'enzyme ajuste la forme du site actif pour le mouler parfaitement autour du substrat. Cette théorie s'oppose à la théorie serrure-clé, qui suggère que le site actif et le substrat ont déjà une forme parfaitement adaptée, de sorte qu'aucun moulage ou ajustement n'est nécessaire.
Quelle que soit la théorie envisagée, le processus se déroule comme suit (c'est également illustré dans la Figure 2) :
Un substrat se lie au site actif et forme un complexe enzyme-substrat. Le substrat entre en collision avec l'enzyme en fonction de la vitesse et de l'orientation spécifique du substrat, c'est-à-dire qu'il entre physiquement en contact pour se lier.
Le substrat se transforme en produits, et l'enzyme catalyse cette réaction, formant un complexe enzyme-produit.
Les produits se détachent de l'enzyme, le laissant libre d'être réutilisé.
Il peut y avoir un ou plusieurs substrats dans ce processus et un ou plusieurs produits. Remarque la formation de complexes enzyme-substrat et enzyme-produit dans l'image ci-dessous (Figure 2). Pour l'instant, tu dois comprendre la différence entre les enzymes, les substrats et les produits.
Fig. 2 - Un substrat se liant à une enzyme forme le complexe enzyme-substrat, suivi du complexe enzyme-produit.
La structure tridimensionnelle des enzymes est déterminée par leur structure primaire ou par la séquence des acides aminés. Des gènes spécifiques déterminent cette séquence. Dans la synthèse des protéines, ces gènes ont besoin d'enzymes constituées de protéines pour fabriquer des protéines (dont certaines sont des enzymes !).
Comment les gènes ont-ils bien pu commencer à fabriquer des protéines il y a des milliers d'années s'ils avaient d'abord besoin de protéines pour le faire ? Les scientifiques ne comprennent que partiellement cette fascinante énigme de la biologie, qui rappelle l'énigme philosophique de la poule et de l'œuf. À ton avis, lequel est apparu en premier : le gène ou l'enzyme ?
Souvent, tu verras des cofacteurs liés à une enzyme. Les cofacteurs ne sont pas des protéines, mais d'autres molécules organiques qui aident les enzymes à catalyser les réactions biochimiques. Les cofacteurs ne peuvent pas fonctionner indépendamment, mais doivent se lier à une enzyme en tant que molécules d'aide. Les cofacteurs peuvent être des ions inorganiques comme le magnésium ou de petits composés appelés coenzymes.
Si tu étudies des processus tels que la photosynthèse et la respiration, tu rencontreras peut-être des coenzymes, ce qui te fera naturellement penser aux enzymes. Cependant, n'oublie pas que les coenzymes ne sont pas pareilles que les enzymes, mais des cofacteurs qui aident les enzymes à faire leur travail. L'une des coenzymes les plus importantes est la nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADPH), essentielle à la synthèse de l'ATP.
Comment calcule-t-on l'activité catalytique d'une enzyme ?
La quantité ou la concentration d'une enzyme peut être exprimée en quantités molaires, comme pour tout autre produit chimique, ou en termes d'activité en unités enzymatiques.
Activité enzymatique
L'activité enzymatique est une mesure de la quantité d'enzyme active présente et dépend donc de diverses conditions physiques, qui doivent être précisées.
Elle est calculée à l'aide de la formule suivante :
A = n = r x v
où
a = Activité enzymatique
n = Moles de substrat converties par unité de temps
r = Vitesse de la réaction
V = Volume de la réaction
Enzymes : propriétés
En tant que catalyseurs, les enzymes accélèrent la vitesse des réactions dans les organismes vivants. Ils y parviennent en réduisant l'énergie d'activation, c'est-à-dire l'énergie nécessaire pour déclencher une réaction. En effet, les enzymes permettent aux réactions de se produire à des températures inférieures à la moyenne. En général, les réactions chimiques se produisent à des températures élevées, toutefois sachant que la température du corps humain n'est que d'environ 37 °C, l'énergie d'activation doit être réduite pour que les réactions puissent avoir lieu.
Il existe une barrière énergétique que la réaction doit franchir pour démarrer. L'enzyme permet aux réactions de franchir cette barrière plus rapidement en diminuant l'énergie d'activation. Imagine que tu fais du vélo et que tu arrives à une colline escarpée que tu dois gravir. Si la colline était moins raide, tu pourrais la gravir plus facilement et plus rapidement. De façon similaire, les enzymes permettent aux réactions de se produire à des températures inférieures à la moyenne.
La Figure 3 montre la différence entre les réactions avec et sans enzymes. La courbe bleue représente une réaction se produisant avec l'aide d'unr enzyme (elle est catalysée ou accélérée par unr enzyme) et présente donc une énergie d'activation plus faible. En revanche, la courbe rouge représente une réaction qui se produit sans enzyme et dont l'énergie d'activation est donc plus élevée. La réaction bleue est beaucoup plus rapide que la rouge.
Fig. 3 - La différence d'énergie d'activation entre deux réactions, dont une seule est catalysée par une enzyme (la courbe bleue).
Les réactions cataboliques et anaboliques
Les enzymes sont également utilisées pour deux types de réactions : les réactions cataboliques et anaboliques.
Les réactions cataboliques décomposent les macromolécules en éléments plus petits, et les réactions anaboliques reconstituent les macromolécules. Voyons cela de manière plus détaillée :
La fonction des enzymes dans le catabolisme
Les enzymes accélèrent les réactions cataboliques, collectivement appelées catabolisme. Dans les réactions cataboliques, des molécules complexes (macromolécules) comme les protéines se décomposent en molécules plus petites comme les acides aminés, libérant ainsi de l'énergie.
Dans ces réactions, un substrat se lie au site actif, où l'enzyme rompt les liaisons chimiques et crée deux produits qui se séparent de l'enzyme.
Le processus de digestion des aliments dans le tube digestif est l'une des principales réactions cataboliques catalysées par les enzymes. Les cellules ne peuvent pas absorber les molécules complexes, les molécules doivent donc être décomposées. Les enzymes essentielles sont les suivants :
les amylases, qui décomposent les glucides ;
les protéases, qui sont responsables de la dégradation des protéines ;
les lipases, qui dégradent les lipides.
Un autre exemple de réaction catabolique est la respiration cellulaire. La respiration cellulaire fait intervenir des enzymes telles que l'ATP synthase, qui est utilisé dans la phosphorylation oxydative pour produire de l'ATP (adénosine triphosphate).
La fonction des enzymes dans l'anabolisme ou la biosynthèse
Les réactions anaboliques sont l'inverse des réactions cataboliques. Un synonyme d'anabolisme est la biosynthèse. Dans la biosynthèse, les macromolécules comme les glucides se construisent à partir de leurs constituants, qui sont des molécules simples comme le glucose, en utilisant l'énergie de l'ATP.
ATP : l'adénosine triphosphate est un composé organique qui fournit l'énergie nécessaire à de nombreux processus dans les cellules vivantes, tels que la contraction musculaire, la propagation de l'influx nerveux, la dissolution des condensats et la synthèse chimique.
Dans ces réactions, ce n'est pas un mais deux ou plusieurs substrats qui se fixent sur le site actif de l'enzyme. Une liaison chimique se forme entre eux, donnant lieu à un seul produit. Vois les trois exemples de réactions anaboliques suivants :
la synthèse des protéines avec l'enzyme ARN polymérase comme enzyme centrale dans le processus de transcription ;
la synthèse de l'ADN avec les enzymes ADN hélicase qui rompent les liaisons et séparent les brins d'ADN et ADN polymérase qui réunit les nucléotides pour former le second brin ;
la photosynthèse, dont l'enzyme centrale est le RUBISCO (ribulose bisphosphate carboxylase).
Les macromolécules, formées lors de réactions anaboliques catalysées par les enzymes, construisent les tissus et les organes, par exemple, la masse osseuse et musculaire. On pourrait donc dire que les enzymes sont nos bodybuilders !
Digestion et enzymes
Les enzymes jouent un rôle dans la digestion en raison de leur capacité à décomposer les grosses molécules en petites molécules. Nous allons examiner les enzymes digestives et leurs substrats ci-dessous :
Carbohydrases
Les carbohydrases sont des enzymes qui décomposent les glucides. Les glucides sont décomposés en glucides plus petits, comme le glucose, par exemple. Nous décrivons souvent ces petits glucides comme des sucres simples, et les plus gros glucides comme des sucres complexes.
L'amylase est un exemple de carbohydrase. L'amylase est une enzyme qui se trouve dans la bouche et qui est également produite par le pancréas. Comme nous l'avons vu plus haut, les enzymes ont des substrats. L'amylase est l'enzyme, et l'amidon est son substrat. L'amidon est décomposé en glucose. L'amidon est un gros sucre complexe, tandis que le glucose est un petit sucre simple ! Le glucose qui résulte de cette décomposition peut être utilisé dans la respiration ou pour former du glycogène, une molécule de stockage qui est un glucide complexe plus important.
Le nom des enzymes se termine généralement par -ase, comme l'amylase. Tu te souviens peut-être que les enzymes ont une température et un pH optimaux pour fonctionner. Le pH optimal de l'amylase est d'environ 7, ce qui explique pourquoi il peut fonctionner dans la bouche, où le pH est d'environ 6,2-7,3.
Lorsque nous discutons des enzymes et que nous écrivons des équations de réaction pour montrer leurs actions, nous devons nous rappeler de placer l'enzyme au-dessus de la flèche si nous l'incluons dans l'équation. Les enzymes ne sont pas consommés dans les réactions, nous ne pouvons donc pas les placer du côté gauche de la réaction (côté réactif).
Protéases
Tandis que l'amylase décompose l'amidon en glucose, la pepsine quant à elle décompose les protéines en chaînes polypeptidiques constituées d'acides aminés. La pepsine est un type de protéase, c'est-à-dire une substance qui décompose les protéines en chaînes d'acides aminés. La plupart des protéases agissent dans l'intestin grêle et ont donc un pH optimal d'environ 7. La pepsine est un type particulier de protéase que l'on trouve dans l'estomac et qui nécessite donc un pH optimal d'environ 2 en raison de la présence dans l'estomac de l'acide chlorhydrique très acide.
Lorsque les protéases ont décomposé les protéines en acides aminés, notre corps peut absorber les acides aminés dans notre sang. Nous pouvons alors commencer à construire des protéines dans notre corps, qui jouent un rôle essentiel dans la croissance et la réparation des tissus musculaires.
Lipases
Les lipases sont un autre type d'enzyme que l'on trouve le long du tube digestif. La lipase est produite dans la bouche, le pancréas et l'estomac (toutefois, la production est faible dans la bouche). Le rôle de la lipase est de décomposer les lipides (graisses) en acides gras et en glycérol. Ce sont les éléments constitutifs des lipides. Comme pour les protéases évoquées ci-dessus, si la lipase en question travaille dans l'estomac, elle aura besoin d'un pH optimal d'environ 2.
Les acides gras et le glycérol obtenus lors de la dégradation des lipides sont ensuite utilisés pour créer d'autres lipides dans l'organisme. Les lipides ont une fonction énorme en tant que source d'énergie, isolant et protecteur des organes vitaux. Lorsque nous décomposons les lipides dans les aliments, nous pouvons ensuite les digérer et les reconstituer dans notre corps pour qu'ils remplissent ces multiples fonctions.
Signalisation ou communication cellulaire
Les signaux chimiques et physiques sont transmis par les cellules et finissent par déclencher une réponse cellulaire. Les enzymes protéines kinases sont essentielles car elles peuvent entrer dans le noyau et affecter la transcription dès qu'elles reçoivent un signal.
Contraction musculaire
L'enzyme ATPase hydrolyse l'ATP pour générer de l'énergie pour deux protéines centrales à la contraction musculaire : la myosine et l'actine.
Réplication des virus et propagation des maladies
Tous deux utilisent l'enzyme transcriptase inverse. Après qu'un virus ait inhibé les cellules hôtes, la transcriptase inverse fabrique de l'ADN à partir de l'ARN du virus.
Clonage de gènes
Là encore, la transcriptase inverse est l'enzyme principale.
Les facteurs qui affectent l'activité enzymatique
Plusieurs facteurs affectent l'activité des enzymes, notamment la température, le pH, les concentrations d'enzymes et de substrats, ainsi que les inhibiteurs compétitifs et non compétitifs. Ils peuvent provoquer la dénaturation des enzymes.
La dénaturation est le processus par lequel des facteurs externes tels que la température ou les changements d'acidité modifient la structure moléculaire. La dénaturation des protéines (et donc des enzymes) entraîne des modifications de la structure complexe tridimensionnelle des protéines à tel point qu'elles ne fonctionnent plus correctement, voire cessent complètement de fonctionner.
Fig. 3 - Les changements de facteurs externes tels que la chaleur affectent la structure tridimensionnelle de la protéine, ce qui la fait se déplier/dénaturer.
Décortiquons individuellement chacun des facteurs limitants :
pH
Les enzymes ont un pH optimal. Cela signifie qu'il existe un pH pour lequel les enzymes fonctionnent le plus efficacement ou pour lequel l'activité enzymatique est la plus élevée. Si l'on passe au-dessus ou en dessous de ce pH, l'activité enzymatique diminue. Au-dessus ou en dessous de ce pH, l'enzyme commence à diminuer son activité et finit par se dénaturer.
Le pH désigne la concentration d'ions hydrogène dans une solution. Il décrit le degré d'acidité d'une solution et peut avoir un effet considérable sur l'activité des enzymes.
Température
Les changements de température affectent l'énergie cinétique des molécules et en particulier la vitesse de collision des enzymes et des substrats qui doit être suffisante pour que la réaction ait lieu. Une température trop basse entraîne une énergie insuffisante, tandis qu'une température trop élevée entraîne une dénaturation de l'enzyme.
Concentration enzyme/substrat
La concentration de l'enzyme et du substrat affecte le nombre de collisions entre les enzymes et les substrats. Certains inhibiteurs d'enzymes (inhibiteurs compétitifs) peuvent agir en se liant au site actif et en bloquant l'accès du substrat à l'enzyme. À l'inverse, les inhibiteurs non compétitifs se fixent à un autre endroit sur l'enzyme, modifiant ainsi la forme du site actif. Le substrat peut toujours se lier au site actif, mais l'enzyme ne peut plus se modifier de la manière nécessaire pour catalyser la réaction.
Lorsque ces conditions sont optimales, le taux de collision entre les enzymes et les substrats est plus élevé.
Facteurs limitants, une analogie culinaire :
J'ai 100 pains à hamburger, mais seulement 90 morceaux de viande.
Je peux faire des hamburgers jusqu'à ce que j'arrive à 90 hamburgers. À ce stade, j'ai assez de pain pour faire 10 hamburgers de plus, mais un facteur limitant m'en empêche. Dans notre exemple, je n'ai pas assez de morceaux de viande, c'est donc le facteur limitant.
La concentration des enzymes et des substrats, la température et le pH sont tous des facteurs potentiels limitant l'activité enzymatique.
D'où proviennent les noms des enzymes ?
Tous les noms d'enzymes se terminent par -ase. Leur nom provient du substrat ou de la réaction chimique qu'ils catalysent. Divers substrats et réactions chimiques sont catalysés par les enzymes (Tableau 1).
Tableau 1. Exemples d'enzymes, de substrats et de fonctions.
SUBSTRAT | ENZYME | FONCTION |
Lactose | Lactase | Les lactases catalysent l'hydrolyse du lactose en glucose et galactose. |
Maltose | Maltase | Les maltases catalysent l'hydrolyse du maltose en molécules de glucose. |
Amidon (amylose) | Amylase | Les amylases catalysent l'hydrolyse de l'amidon en maltose. |
Protéine | Protéase | Les protéases catalysent l'hydrolyse des protéines en acides aminés. |
Lipides | Lipase | Les lipases catalysent l'hydrolyse des lipides en acides gras et en glycérol. |
Oxydation du glucose (réaction d'oxidation) | Glucose oxydase | Le glucose oxydase catalyse l'oxydation du glucose en peroxyde d'hydrogène. |
Production de désoxyribonucléotides ou de nucléotides d'ADN (réaction de réduction). | Ribonucléotide réductase (RNR) | RNR catalyse la formation de désoxyribonucléotides à partir de ribonucléotides. |
Tu as sûrement remarqué que tous les noms d'enzymes se terminent par -ase. Les enzymes tirent leur nom du substrat ou de la réaction chimique qu'elles catalysent. Regarde le tableau ci-dessus. Les réactions impliquant divers substrats tels que le lactose et l'amidon, et les réactions chimiques telles que les réactions d'oxydation/réduction, sont catalysées par les enzymes.
Le glucose oxydase (souvent abrégée en GOx ou GOD) possède des propriétés antibactériennes. On le trouve dans le miel, qui sert de conservateur naturel (c'est-à-dire qu'elle tue les microbes). Les abeilles femelles produisent du glucose oxydase et ne se reproduisent pas (contrairement aux reines, elles sont appelées abeilles ouvrières).
Les enzymes - Points clés
- Les enzymes sont des catalyseurs biologiques ; elles accélèrent la vitesse des réactions chimiques et peuvent être réutilisées.
- Le site actif est une légère dépression à la surface de l'enzyme qui est hautement fonctionnelle. Les molécules qui se lient au site actif sont appelées substrats. Un complexe enzyme-substrat se forme lorsqu'un substrat se lie temporairement au site actif. Un complexe enzyme-produit le suit.
- Le modèle de l'ajustement induit stipule que le site actif ne se forme que lorsque le substrat se lie à l'enzyme. Le modèle suggère que le site actif a une forme complémentaire au substrat.
- Les enzymes réduisent l'énergie d'activation nécessaire pour démarrer une réaction.
- Les enzymes catalysent les réactions cataboliques telles que la digestion des aliments (enzymes amylases, protéases et lipases) et la respiration cellulaire (enzyme ATP synthase).
- Cependant, les enzymes catalysent également des réactions anaboliques, comme la synthèse des protéines avec l'enzyme ARN polymérase et la photosynthèse avec RUBISCO.
References
- Fig. 1 - Schéma en ruban de l'enzyme alpha-amylase salivaire. Source : Wikimedia Commons. Auteur : FVasconcellos
- Fig. 2 - Un substrat se liant à une enzyme forme le complexe enzyme-substrat, suivi du complexe enzyme-produit. Source : Collège OpenStax via commons.wikimedia.org. Licence : https://creativecommons.org/publicdomain/zero/1.0
- Fig. 3 - La différence d'énergie d'activation entre deux réactions, dont une seule est catalysée par unr enzyme (la courbe bleue). Source : Matthias M via commons.wikimedia.org. Licence : https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0/
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