Quand tu penses aux protéines, la première chose qui te vient à l'esprit est peut-être les aliments riches en protéines : poulet, porc, œufs, fromage, noix, haricots, etc. Cependant, les protéines sont bien plus que cela. Elles sont l'une des molécules les plus fondamentales de tous les organismes vivants. Elles sont présentes dans chaque cellule des systèmes vivants, parfois en nombre supérieur à un million, où elles permettent divers processus chimiques essentiels, comme la réplication de l'ADN. On les appelle des macromolécules biologiques, et elles sont l'une des quatre macromolécules les plus essentielles que l'on trouve dans les organismes vivants. Dans ce résumé de cours, nous expliquons le processus de synthèse des protéines, leur formation et structure, ainsi que leur rôle dans l'organisme.
La synthèse des protéines
Le processus de synthèse des protéines, connu comme le dogme central de la biologie moléculaire, est un processus incroyablement complexe qui implique le transfert et l'expression de l'information génétique dans une cellule.
L'étape initiale de la synthèse des protéines commence par la transcription, au cours de laquelle la séquence de nucléotides de l'ADN est convertie en une séquence complémentaire sur une molécule d'ARN messager (ARNm). Une fois cette molécule créée, elle est traduite de son langage de base en acides aminés par les ribosomes qui agissent comme des usines traitant l'ARNm un codon à la fois.
Les polypeptides ou protéines qui en résultent sont ensuite repliés dans leur structure tridimensionnelle, guidés par des protéines chaperonnes qui veillent à ce que seules les molécules correctement construites restent dans la cellule.
Un codon est une unité de codage génétique. Il s'agit d'une séquence de trois lettres de nucléotides qui correspond à un acide aminé spécifique.
L'ensemble du processus s'agit d'une partie essentielle du fonctionnement biologique pour pratiquement toute la vie sur Terre. Grâce à une manipulation minutieuse et à la compréhension de ces mécanismes, les scientifiques sont en mesure d'utiliser la synthèse des protéines pour explorer de nouvelles possibilités en matière de thérapies cellulaires et d'innovations scientifiques dans d'innombrables domaines.
La formation des protéines
Les protéines se forment à partir d'une réaction de condensation entre les acides aminés. Les acides aminés s'unissent par des liaisons covalentes appelées liaisons peptidiques.
Une liaison peptidique se forme lorsque le groupe carboxyle (-COOH) d'un acide aminé réagit avec le groupe amine (-NH2) d'un autre acide aminé. Appelons ces deux acides aminés 1 et 2. Le groupe carboxyle de l'acide aminé 1 perd le groupe hydroxyle (-OH), et le groupe amine de l'acide aminé 2 perd un atome d'hydrogène (-H), créant ainsi de l'eau qui est libérée.
La liaison peptidique se forme toujours entre l'atome de carbone du groupe carboxyle de l'acide aminé 1 et l'atome d'hydrogène du groupe amine de l'acide aminé 2. Observe la réaction de la Fig. 1.
Fig. 1 - La réaction de condensation pour former des liaisons peptidiques
Lorsque les acides aminés se rejoignent par des liaisons peptidiques, nous les appelons des peptides. Deux acides aminés reliés par des liaisons peptidiques sont appelés dipeptides, trois sont appelés tripeptides, etc. Les protéines contenant plus de 50 acides aminés dans une chaîne sont appelées polypeptides (poly- signifie « beaucoup »). Les protéines peuvent avoir une seule chaîne très longue ou plusieurs chaînes polypeptidiques combinées.
Les acides aminés d'une protéine sont parfois appelés résidus d'acides aminés. Lorsque la liaison peptidique entre deux acides aminés se forme, l'eau est retirée, et elle « enlève » des atomes de la structure originale des acides aminés. Ce qui reste de la structure s'appelle un résidu d'acide aminé.
Tous les acides aminés existants ne forment pas des protéines. Cependant, ceux qui le font sont appelés acides aminés protéinogènes.
La structure des protéines
L'unité de base de la structure des protéines est un acide aminé. Les acides aminés sont reliés entre eux par des liaisons peptidiques covalentes, qui forment des polymères appelés polypeptides. Les polypeptides sont ensuite combinés pour former des protéines. Tu peux donc conclure que les protéines sont des polymères composés d'acides aminés et de monomères.
Acides aminés
Les acides aminés sont des composés organiques composés de cinq parties :
L'atome de carbone central, ou le carbone α (carbone alpha) ;
Le groupe amine -NH2 ;
Le groupe carboxyle -COOH ;
L'atome d'hydrogène -H ;
Le groupe latéral R, qui est unique à chaque acide aminé.
Il existe 21 acides aminés que l'on trouve naturellement dans les protéines, chacun avec un groupe R différent. Dans la Fig. 2, tu peux voir comment le groupe R diffère d'un acide aminé à l'autre.
Les 21 acides aminés sont présentés ici pour que tu te familiarises avec leurs noms et leurs structures. Il n'est cependant pas nécessaire de les mémoriser !
Fig. 2 - Les 21 acides aminés
Quatre types de structure protéique
En fonction de la séquence des acides aminés et de la complexité des structures, nous pouvons différencier quatre structures de protéines : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire.
La structure primaire correspond à la séquence des acides aminés dans une chaîne polypeptidique.
La structure secondaire fait référence à la chaîne polypeptidique de la structure primaire qui se plie d'une certaine manière dans des sections spécifiques et petites de la protéine.
Lorsque la structure secondaire des protéines commence à se plier davantage pour créer des structures plus complexes en 3D, la structure tertiaire se forme.
La structure quaternaire est la plus complexe de toutes. Elle se forme lorsque plusieurs chaînes polypeptidiques, pliées de leur manière spécifique, sont liées par les mêmes liaisons chimiques. Tu peux voir une représentation visuelle des différentes structures sur la Fig. 3.
Fig. 3 - La structure primaire, secondaire et quaternaire des protéines
Le rôle des protéines dans l'organisme
Les protéines ont un vaste éventail de fonctions dans les organismes vivants. En fonction de leurs objectifs généraux, nous pouvons les regrouper en protéines fibreuses, globulaires et membranaires.
Protéines fibreuses
Les protéines fibreuses sont des protéines structurelles qui, comme leur nom l'indique, sont responsables des structures solides des différentes parties des cellules, des tissus et des organes. Elles ne participent pas aux réactions chimiques, mais fonctionnent strictement comme des unités structurelles et conjonctives.
Du point de vue structurel, ces protéines sont de longues chaînes polypeptidiques parallèles et étroitement enroulées les unes aux autres. Cette structure est stable grâce aux ponts croisés qui les relient entre elles. Elle les rend allongées et semblables à des fibres. Ces protéines sont insolubles dans l'eau, et cela, en plus de leur stabilité et de leur résistance, en font d'excellents composants structurels.
Les protéines fibreuses comprennent le collagène, la kératine et l'élastine.
- Le collagène et l'élastine sont les éléments constitutifs de la peau, des os et du tissu conjonctif. Ils soutiennent également la structure des muscles, des organes et des artères.
- La kératine se trouve dans la couche externe de la peau humaine, les cheveux et les ongles, et les plumes, les becs, les griffes et les sabots des animaux.
Le collagène est constitué de trois chaînes d'acides aminés enroulées en hélice et constitue un excellent exemple de protéine fibreuse. Les protéines fibreuses présentent quelques caractéristiques que tu dois connaître. Elles sont constituées de chaînes d'acides aminés régulières et répétitives. Par exemple, un acide aminé sur trois dans le collagène est la glycine, un acide aminé dont le groupe R est un atome d'hydrogène.
Elles ont des structures secondaires complexes, mais peu ou pas de structure tertiaire. Elles sont surtout utilisées comme protéines structurelles et ont des structures en forme de feuilles longues et étroites. La plupart de leurs groupes R sont hydrophobes, ce qui signifie que les protéines fibreuses sont insolubles dans l'eau. Après tout, le collagène de ta peau ne serait pas très utile s'il se dissolvait dans l'eau !
Fig. 4 - Le collagène est la protéine la plus abondante dans le corps humain, représentant entre 25 et 35 % du poids total des protéines
Protéines globulaires
Les protéines globulaires sont des protéines fonctionnelles. Elles remplissent un éventail de rôles beaucoup plus large que les protéines fibreuses. Elles agissent en tant qu'enzymes, transporteurs, hormones, récepteurs, etc. Essentiellement, les protéines globulaires remplissent des fonctions métaboliques. D'un point de vue structurel, ces protéines sont sphériques ou en forme de globe, avec des chaînes polypeptidiques qui se replient pour former la forme.
Les protéines globulaires ont une structure tertiaire complexe avec de nombreuses interactions hydrophiles et hydrophobes entre les acides aminés. Grâce à ces interactions, les protéines globulaires se replient en une forme sphérique en 3D. En effet, les groupes R hydrophobes se regroupent à l'intérieur de la molécule tandis que les groupes R hydrophiles sont orientés vers l'extérieur de la molécule. Cela rend également les protéines globulaires solubles dans l'eau.
Les protéines globulaires comprennent l'hémoglobine, l'insuline, l'actine et l'amylase.
- L'hémoglobine transfère l'oxygène des poumons aux cellules, ce qui donne au sang sa couleur rouge.
- L'insuline est une hormone qui aide à réguler les niveaux de glucose dans le sang.
- L'actine est essentielle à la contraction musculaire, la motilité cellulaire, la division cellulaire et la signalisation cellulaire.
- L'amylase est une enzyme qui hydrolyse (décompose) l'amidon en glucose.
L'amylase appartient à l'un des types de protéines les plus importants : les enzymes. Principalement globulaires, les enzymes sont des protéines spécialisées que l'on trouve dans tous les organismes vivants où elles catalysent (accélèrent) les réactions biochimiques.
Nous avons mentionné l'actine, une protéine globulaire impliquée dans la contraction musculaire. Il existe une autre protéine travaillant main dans la main avec l'actine, qui est la myosine. La myosine ne peut être placée dans aucun des deux groupes, car elle est constituée d'une « queue » fibreuse et d'une « tête » globulaire.
La partie globulaire de la myosine se lie à l'actine et hydrolyse l'adénosine-triphosphate (ATP). L'énergie de l'ATP est ensuite utilisée dans le mécanisme des filaments coulissants. La myosine et l'actine sont des protéines motrices qui hydrolysent l'ATP pour utiliser l'énergie afin de se déplacer le long des filaments du cytosquelette dans le cytoplasme de la cellule.
Fig. 5 - Un exemple de protéine globulaire
Comparaison des protéines fibreuses et globulaires
Fig. 6 - Comparaison des protéines fibreuses et globulaires
Les protéines plasmatiques, également appelées protéines sanguines, sont les protéines présentes dans le sang. Elles remplissent plusieurs fonctions et sont un mélange de protéines fibreuses et globulaires. Par exemple, la protéine fibreuse fibrinogène contribue à la formation de caillots lorsque tu te blesses, tandis que les globulines, comme leur nom l'indique, sont des protéines globulaires impliquées non seulement dans le transport des hormones et des lipides, mais aussi dans la lutte contre les agents pathogènes. Certaines protéines sanguines jouent également le rôle d'enzymes.
Protéines membranaires
Les protéines membranaires se trouvent dans les membranes plasmiques. Ces membranes sont des membranes de surface cellulaire ; en d'autres termes, elles séparent l'espace intracellulaire de tout ce qui est extracellulaire ou en dehors de la membrane de surface ou des membranes des organites. Ainsi, elles séparent l'espace interne de ces organites du cytoplasme. Elles sont composées d'une bicouche lipidique.
Les protéines membranaires servent d'enzymes, facilitent la reconnaissance des cellules et transportent les molécules pendant le transport actif et passif.
Protéines membranaires intégrales
Les protéines membranaires intégrales sont des parties permanentes de la membrane plasmique, car elles sont intégrées à celle-ci. Les protéines intégrales qui s'étendent sur toute la membrane sont appelées protéines transmembranaires. Elles servent de protéines de transport, permettant aux ions, à l'eau et aux autres biomolécules de traverser la membrane.
Il existe deux types de protéines transmembranaires : les protéines de canal et les protéines de transport. Elles sont essentielles au transport à travers les membranes cellulaires, notamment le transport actif, la diffusion et l'osmose.
Protéines membranaires périphériques
Les protéines membranaires périphériques ne sont pas fixées en permanence à la membrane. Elles peuvent s'attacher et se détacher soit aux protéines intégrales, soit de chaque côté de la membrane plasmique. Leurs rôles incluent la signalisation cellulaire, la préservation de la structure et de la forme de la membrane cellulaire, la reconnaissance protéine-protéine et l'activité enzymatique.
Il est important de se rappeler que les protéines membranaires diffèrent en fonction de leur position dans la bicouche lipidique, surtout lorsqu'on parle des protéines de canal et de transport dans les transports à travers les membranes cellulaires, comme la diffusion.
Réaction du biuret
Les protéines sont testées à l'aide d'un réactif appelé biuret, une solution qui détermine la présence de liaisons peptidiques dans un échantillon. C'est pourquoi le test s'appelle la réaction du biuret.
Pour effectuer le test, tu auras besoin de :
Le test s'effectue comme suit :
1. verse 1-2 ml de l'échantillon liquide dans le tube à essai ;
2. ajoute la même quantité de réactif de biuret dans le tube. Il est bleu ;
3. agite bien et laisse reposer pendant 5 minutes ;
4. observe et note le changement. Un résultat positif est le changement de couleur du bleu au violet. La couleur violette indique la présence de liaisons peptidiques (Fig. 3).
Si tu n'utilises pas le réactif de biuret, tu peux utiliser de l'hydroxyde de sodium (NaOH) et du sulfate de cuivre (II) dilué. Ces deux solutions sont des composants du réactif de biuret. Ajoute une quantité égale d'hydroxyde de sodium à l'échantillon, puis quelques gouttes de sulfate de cuivre (II) dilué. Le reste est identique : agite bien, laisse reposer et observe le changement de couleur.
Résultat | Signification |
Pas de changement de couleur : la solution reste bleue. | Résultat négatif : les protéines ne sont pas présentes. |
Changement de couleur : la solution devient violette. | Résultat positif : les protéines sont présentes. |
Fig. 7 - La couleur violette indique un résultat positif de la réaction du biuret pour les protéines
Protéine - Points clés
- Les protéines sont des macromolécules biologiques complexes dont les unités de base sont des acides aminés.
- Les protéines se forment lors de réactions de condensation d'acides aminés, qui s'assemblent par des liaisons covalentes appelées liaisons peptidiques. Les polypeptides sont des molécules composées de plus de 50 acides aminés. Les protéines sont des polypeptides.
- Les protéines fibreuses sont des protéines structurelles responsables des structures fermes de diverses parties des cellules, des tissus et des organes. Des exemples incluent le collagène, la kératine et l'élastine.
- Les protéines globulaires sont des protéines fonctionnelles. Elles agissent en tant qu'enzymes, transporteurs, hormones, récepteurs, etc. Des exemples sont l'hémoglobine, l'insuline, l'actine et l'amylase.
- Les protéines membranaires se trouvent dans les membranes plasmiques (membranes de surface des cellules). Elles servent d'enzymes, facilitent la reconnaissance des cellules et transportent les molécules dans le transport actif et passif. Il existe des protéines membranaires intégrales et périphériques.
- Les protéines sont testées avec la réaction du biuret, en utilisant un réactif de biuret, une solution qui détermine la présence de liaisons peptidiques dans un échantillon. Un résultat positif est un changement de couleur du bleu au violet.
Références
- Fig. 2 : Acides amines fr, Wikimedia Commons (https://commons.wikimedia.org/wiki/File:Acides_amines_fr.svg) par Chandres (https://commons.wikimedia.org/wiki/User:Chandres), autorisé par Creative Commons Attribution-Share Alike 3.0 Unported license (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0/deed.en)
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